Theorie des Übergangszustandes


Der Gleichgewichtszustand. Obwohl Hin- und Rückreaktion beständig ablaufen, also Edukte in Produkte und diese wiederum in Edukte umgewandelt werden, verändern sich im Gleichgewicht die Konzentrationen der Edukte und Produkte nicht.

Nach einem weiteren Klick sehen Sie das Resultat für Magnesium z. Ein weiteres Enzym der Glykolyse ist die Phosphofructokinase. Sie sind an jedem Stoffwechselprozess beteiligt und wirken als Katalysatoren für die meisten Reaktionen.

Der Gleichgewichtszustand

Die Wasserhärte ist ein Maß für den Gehalt von Calcium und Magnesium im Wasser. Für die verschiedenen Härtegrade (oben) und die Konzentrationen von Ca 2+, CaO und CaCO 3 (unten) ist der üblicherweise geringe Magnesiumanteil in Calcium umgerechnet.

Das Chemische Gleichgewicht gehört zur Gruppe der dynamischen Gleichgewichte. Grundsätzlich kann sich bei jeder umkehrbaren, d. Chemische Reaktionen, die einen Gleichgewichtszustand einnehmen können, werden auch als Gleichgewichtsreaktionen bezeichnet. Obwohl Hin- und Rückreaktion beständig ablaufen, also Edukte in Produkte und diese wiederum in Edukte umgewandelt werden, verändern sich im Gleichgewicht die Konzentrationen der Edukte und Produkte nicht.

Das Verhältnis der Gleichgewichtskonzentrationen der Edukte und Produkte ist bei einer bestimmten Temperatur konstant und für jede Reaktion charakteristisch. Im Gleichgewicht ist die Geschwindigkeit der Hinreaktion gleich der Geschwindigkeit der Rückreaktion. Die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion ist direkt proportional zur Aktivität der Edukte:. Je höher die Aktivität der Edukte ist, desto schneller läuft die Reaktion ab.

Im Verlauf einer Gleichgewichtsreaktion nimmt die Aktivität der Edukte ständig ab. Dadurch verringert sich auch die Geschwindigkeit der Hinreaktion. Gleichzeitig nimmt die Aktivität der Produkte ständig zu. Das Gleichgewicht ist erreicht. In der Reaktionsgleichung wird der Gleichgewichtspfeil zur Beschreibung verwendet:. Die Geschwindigkeit der chemischen Hinreaktion v h i n bzw.

Dabei ist k hin die Geschwindigkeitskonstante der Hinreaktion und k rück ist die Geschwindigkeitskonstante der Rückreaktion.

Daraus folgt für die Gleichgewichts- oder Massenwirkungskonstante:. Dabei sagt die Gleichgewichtskonstante etwas darüber aus, auf welcher Seite der chemischen Gleichung sich das Gleichgewicht befindet: Haben fast alle Edukte zu Produkten reagiert, so sagt man "das Gleichgewicht liegt bei den Produkten".

Die Lage eines Gleichgewichts — und damit die Gleichgewichtskonstante — ist durch die Reaktionsbedingungen Temperatur und Druck festgelegt:. Ein Katalysator beschleunigt bzw. Er verändert damit nicht die Gleichgewichtskonzentrationen der Edukte und Produkte, bewirkt aber, dass sich der Gleichgewichtszustand schneller einstellt.

Ein Katalysator setzt die Aktivierungsenergie herauf oder herab. Zudem verlässt er den Vorgang unverändert. Wird ein chemisches Gleichgewicht gestört, dann läuft diejenige Reaktion beschleunigt ab, die diese Störung wieder rückgängig macht.

Wegnahme eines Reaktionspartners verschiebt das Gleichgewicht in die Richtung, die einen Teil dieser Komponente verbraucht bzw.

Soll ein Gleichgewicht vollständig zugunsten eines Produkts ablaufen, genügt es, eines der Produkte aus dem Reaktionsgemisch zu entfernen. Um diese Prozesse regulieren zu können, brauchen die Zellen bestimmte Mechanismen, welche die Aktivität der Enzyme beeinflussen. Manche Enzyme können durch Modifikationen angeschaltet, also aktiviert werden. Beispielsweise wird die bei der Verwertung von Glukose benötigte Pyruvatkinase durch Phosphorylierung reguliert, d.

Diese phosphorylierte Form der Pyruvatkinase ist wenig aktiv. Wurde das Enzym jedoch nicht durch eine Phosphorylgruppe modifiziert, besitzt es volle Aktivität. Die Aktivität von Enzymen kann auch durch Bindung von bestimmten Stoffen beeinflusst werden. Diese Stoffe werden Effektoren genannt. Je nachdem wie Effektoren auf ein Enzym wirken, werden sie Aktivatoren oder Inhibitoren genannt. Aktivatoren erhöhen die Aktivität von Enzymen, d.

Inhibitoren senken die Aktivität und somit hemmen sie die durch das Enzym katalysierte Reaktion. Es gibt weitere Möglichkeiten zur Verringerung der Enzymaktivität, welche aber nicht zur Enzymhemmung gehören. Diese Faktoren wirken unspezifisch auf eine Vielzahl von Vorgängen. Die Enzymhemmung unterteilt sich abhängig von der Bindung des Inhibitors in reversible und irreversible Hemmung. Bei der reversiblen Enzymhemmung kann der Inhibitor wieder vom Enzym abgespalten oder verdrängt werden.

Er bindet sich nicht fest an das Enzym. Diese Form der Enzymhemmung wird zur Regulation verschiedener Stoffwechselprozesse genutzt, die zeitweise nicht ablaufen sollen. Zum Beispiel wird die Glykolyse zur Energiegewinnung aus Glucose genutzt.

Ein Enzym dieses Prozesses ist die erwähnte Pyruvatkinase. Ein weiteres Enzym der Glykolyse ist die Phosphofructokinase. Diese spezielle Form der Enzymhemmung, bei der das Endprodukt rückwirkend das generierende Enzym hemmt, wird Endprodukthemmung oder Feedback-Hemmung genannt.

Bei der irreversiblen Hemmung bindet der Inhibitor so fest, dass er nicht mehr vom Enzym zu lösen ist. Die Aktivität des Enzyms geht verloren. Bei der reversiblen Enzymhemmung bindet der Inhibitor I reversibel an das Enzym E und senkt somit dessen Aktivität bzw. Der Inhibitor kann aber zum Beispiel vom Substrat wieder verdrängt werden.

Alle Geschwindigkeitskonstanten auch für die Gleichgewichte sind in Abb. Durch Umformulieren erhält man folgende für die reversible Enzymhemmung allgemein gültige Gleichung für die Reaktionsgeschwindigkeit:. Bei der vollständigen Enzymhemmung hingegen kann der ESI-Komplex nicht mehr an der Reaktion teilnehmen und ist somit inaktiv.

Auch die Substratüberschusshemmung ist ein Sonderfall der unkompetitiven Hemmung. Das Substrat ist in diesem Fall der Inhibitor, wenn dieses in hoher Konzentration vorliegt.

Kompetitive Inhibitoren sind Substanzen, die mit dem Substrat um die Bindungsstelle im aktiven Zentrum des Enzyms konkurrieren. Sie werden nicht umgesetzt und können dadurch vom Substrat wieder verdrängt werden. Kompetitive Inhibitoren haben oft hohe Ähnlichkeit mit dem Substrat. Der Mechanismus der kompetitiven Hemmung ist in Abb. Durch die reversible Bindung von S bzw. Unter der Voraussetzung, dass sowohl das Substrat S als auch der Inhibitor I in sehr viel höheren Konzentrationen als das Enzym E vorliegen, kann man für den steady-state-Zustand folgende Reaktionsgeschwindigkeitsgleichung formulieren:.

Die oben beschriebenen Gleichungen wurden für die kompetitive Hemmung abgeleitet, bei der die gleichzeitige Bindung von Substrat und Inhibitor ausgeschlossen wird. Die Bedingungen für eine kompetitive Hemmung können aber auch erfüllt werden, wenn der Inhibitor nicht die gleiche Bindungsstelle am Enzym einnimmt wie das Substrat. Eine Bindung im aktiven Zentrum, wodurch die Substratbindung sterisch eingeschränkt ist, führt auch zum kompetitiven Hemmtyp.

In diesem speziellen Fall reversibler Enzymhemmung ist das Enzym in der Lage, zwei Reaktionen zu katalysieren, also zwei verschiedene Substrate zu binden. Das eine Substrat wirkt bei dieser Konkurrenzreaktion auf die Reaktionsgeschwindigkeit der Reaktion des jeweils anderen Substrates als kompetitiver Inhibitor. Dadurch ergeben sich folgende Geschwindigkeitsgleichungen:. Bei der allosterischen Hemmung griech.: Ort lagern sich die Inhibitoren, auch allosterische Effektoren genannt, nicht wie bei der kompetitiven Hemmung an das aktive Zentrum, sondern an einer anderen Stelle des Enzyms an, das allosterische Zentrum.

Dabei wird die Konformation des Enzyms so verändert, dass die Bindung des Substrats am aktiven Zentrum erschwert bzw.